Białka przyjmują najróżniejsze kształty: od elastycznych, nieustrukturyzowanych łańcuchów, przez zwarte formy globularne, po wydłużone struktury włókniste. Do tych ostatnich należą domeny splecionych helis alfa (ang. coiled coils) – białkowe „warkocze” występujące w około 5% białek. Pełnią one bardzo różne funkcje: od tworzenia rusztowań strukturalnych po transport cząsteczek i transdukcję sygnału przez błonę komórkową.

Metoda AlphaFold2, wykorzystująca sztuczną inteligencję do przewidywania struktur białek na podstawie ich sekwencji aminokwasowych, zrewolucjonizowała biologię strukturalną. Nie było jednak jasne, jak dobrze radzi sobie z białkami włóknistymi, których wydłużona i powtarzalna budowa stanowi wyzwanie dla metod tego typu.

W naszym projekcie przeprowadziliśmy systematyczny test AlphaFold2 dla domen splecionych helis alfa, porównując obliczone modele z setkami struktur wyznaczonych doświadczalnie. Pokazaliśmy, że AlphaFold2 na ogół odtwarza je bardzo dobrze – zarówno ich ogólną architekturę, jak i subtelne cechy geometrii. Dzięki rygorystycznej analizie wskazaliśmy jednak sytuacje, w których metoda radzi sobie gorzej, zwłaszcza przy rozróżnianiu równoległego i antyrównoległego ułożenia helis. Nasza praca stanowi punkt odniesienia dla badaczy wykorzystujących AlphaFold2 do analizy tych ważnych domen białkowych.